В живой природе обнаружены сотни разнообразных аминокислот. Однако только 20 из них используются при построении любого белка. Их объединяют термином «кодируемые»: в генетическом коде свое обозначение имеет каждая аминокислота из этого набора, причем только из него.
Две структурные особенности присущи кодируемым аминокислотам:
а) все они являются а-аминокислотами, то есть, аминогруппа присоединена в них к углеродному атому, соседнему с карбоксильной группой;
б) по стереохимической конфигурации а- углеродного атома все они относятся к Ь-ряду (исключение составляет простейшая из них - глицин, который не имеет стереоизомеров, ибо содержит два атома водорода при а-углерод- ном атоме).
Из этих особенностей следует, что все кодируемые аминокислоты имеют совершенно одинаковый фрагмент молекулы (на рис. 1-1 он обведен прямоугольником) и различаются только строением радикала II, присоединенного к а-углеродн ому атому этого стандартного для них фрагмента.
Рис. 1-1. Общая формула кодируемых аминокислот (прямоугольником выделен фрагмент, который можно
назвать «стандартным», поскольку он одинаков у всех этих аминокислот).
Формулы всех 20 кодируемых аминокислот приведены в табл. 1-1. Строго говоря, в белках встречаются и некоторые другие а-аминокис- лоты Ь-ряда. Однако появляются они в результате постсинтетической модификации белка, т.е., преобразования радикалов аминокислот, уже включенных в состав белковой молекулы. К числу таких преобразований относятся гидро- ксилирование пролина и лизина, у-карбокси- лирование глутаминовой кислоты и ряд других; они будут рассмотрены в дальнейших разделах.
1.2. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
Входя в состав белковой молекулы, аминокислоты придают ей многие из своих свойств. Две характерные черты аминокислот наиболее важны для белка: растворимость в воде и способность к ионизации (электролитической диссоциации).