загрузка...
 
ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
Повернутись до змісту

ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

Как уже отмечалось, оксидазы аминокислот в нашем организме крайне малоактивны. Поэтому прямое дезаминирование аминокислот, если и происходит, то лишь с ничтожной скоростью. Только единственная аминокислота

глутаминовая — может дезаминироваться с высокой скоростью.

С другой стороны, благодаря трансамина- зам, почти любая аминокислота легко взаимодействует с а-кетоглутаратом (прямо или через реакцию ЩУК <-> аспартат), превращая а-КГ в глутамат (другие аминокислоты преобразуются в глутамат иными путями, как это отмечено выше).

Следовательно, создается возможность сопряжения реакций трансаминирования с последующим дезаминированием образующегося глутамата. Иными словами, через систему а-кетоглутарат«-*глутамат может происходить опосредованное дезаминирование практически всех кодируемых аминокислот, прямое дезаминирование которых не всегда возможно. Этот процесс косвенного дезаминирования а- аминокислот стали обозначать термином трансдезаминирование.

Рис. 9-10. Трансдезаминирование аминокислот:

1 - трансаминазная реакция: 2 - глутаматдегидрогеназа; 3 - дыхательная цепь митохондрий.

Схема на рис. 9-10 демонстрирует механизм процесса трансдезаминирования. От глу- таматдегидрогеиазной реакции (см. рис. 9-8) эта схема отличается только небольшим добавлением. Оио расположено в левой части схемы и показывает превращение аминокислоты в соответствующую ей кетокислоту за счет тран- саминазиого переноса аминогруппы на а-КГ (реакция 1). Появляющийся при этом глутамат подвергается дегидрогеназному окислению (реакция 2), которое приводит к образованию

молекул АТФ (реакция 3); регенерацию а- КГ завершает спонтанная реакция гидролитического удаления аммиака.

Таким образом, глутаминовая кислота (в паре с а-кетоглутаровой) выполняет роль коллектора, который «вбирает» в себя аминоазот прочих аминокислот, а затем с помощью глу- таматдегидрогеназы освобождает его в виде аммиака.

Преимущества трансдезаминирования заключаются, прежде всего, в возможности обеспечивать высокую скорость дезаминирования практически всех аминокислот.

Второе очень важное преимущество заключается в том, что при этом образуется ие Н2О2, а 2,5 молекулы АТФ (т.е., энергия окисления сберегается для клетки в форме макроэр- гических связей АТФ).

Наконец - и это самое главное - именно иа пути трансдезаминирования находится ключевое звеио, контролирующее общую скорость лишения аминокислот их аминоазота. Это очень просто и надежно - через единственный канал (в виде глутаматдегидрогеиазы) регулировать интенсивность деградации всей совокупности аминокислотных молекул.

Как уже отмечалось, активацию глутамат- дегидрогеназы вызывает накопление АДФ. А оно наступает только при неполной компенсации расходов АТФ, вырабатываемого в основном в ходе катаболизма углеводов и жиров. Значит, при недостаточном питании клетки испытывают дефицит АТФ, который приводит к накоплению АДФ и, как следствие, к активации глутаматдегидрогеиазы. Наступающая интенсификация процессов трансдезаминирования обеспечивает усиленное разложение аминокислот, безазотистые продукты которого окисляются затем до СО2 и НгО (в основном, реакциями ЦТК). Этому, естественно, сопутствует выработка АТФ, дающая щанс к преодолению его дефицита. Подсчитано, при обычном потреблении 100 г аминокислот в сутки полная их деградация позволяет синтезировать около 22 моль АТФ (т.е. примерно одну шестую часть от общей выработки у взрослого человека). Отсюда следует, что при исключении пищевых углеводов и жиров для поддержания энергетического баланса необходимо в 6 раз увеличить потребление белков, - до 600 г в сутки (это примерно 3-4 кг хорошего мяса!).

В условиях голодания в первую очередь истощаются запасы углеводов (гликоген). На гораздо больший срок хватает депонированных жиров. Когда это приводит к повышению уровня АДФ в клетках (из-за дефицита АТФ), начинается усиление трансдезаминирования, провоцирующее мобилизацию белков. Причем, структурных белков, ибо запасов белка в нашем теле нет. В первую очередь используются белки плазмы крови, печени, мышц. Надо понимать так: они не специально утилизируются, а просто в ходе естественного обновления расщепляются до аминокислот, все большую долю которых начинают «перехватывать» усилившиеся процессы трансдезаминирования. Поэтому катаболизм структурных белков не в полной мере компенсируется их ресинтезом (из-за недостатка свободных аминокислот). И в первую очередь страдают быстрообновляемые макромолекулы. При длительном голодании начальное похудание (из-за уменьшения жировых отложении) постепенно переходит в дистрофию (с нарушением функций органов и тканей) и крайнюю степень истощения - кахексию.

В противоположность голоданию, достаточное углеводно-жировое питание оказывает сберегающее влияние на весь аминокислотный, да и вообще белковый фоид. Ибо в этих условиях поддерживаются достаточно высокие концентрации и АТФ, и НАД //2. которые подавляют глутаматдегидрогеназу и, благодаря этому, тормозят трансдезаминирование, а, следовательно, и вообще деградацию аминокислот. Иными словами, создаются благоприятные условия для использования аминокислот в других целях, в том числе - для синтеза белков, а также для корректировки качественного состава аминокислотного фонда.



загрузка...