Усі відомі ферменти (за винятком рибозима) – це білки, тому вони мають велику молекулярну масу і можуть мати три або чотири рівні структурної організації. Молекулярна маса ферментів знаходиться в межах від 10 000 до 2 000 000. Ферменти, для яких властива четвертинна структура, називають олігомерними.
Залежно від будови ферменти поділяють на дві групи:
1) прості;
2) складні.
Прості ферменти мають лише білкову частину, складні – білкову та небілкову складові. Значна кількість відомих ферментів – складні, робота яких потребує обов’язкової наявності небілкового компонента. Схематично структура складного ферменту зображена на рис.1.
Рисунок 1 - Будова складного ферменту
Таким чином, холофермент – це активний комплекс ферменту, обов’язковою складовою якого є кофактор. Залежно від хімічної природи та міцності зв’язків між білковою та небілковою частинами ферменту можна виділити три групи кофакторів:
кофермент – небілкова органічна молекула, яка нековалентно зв’язана з апоферментом та може легко відділятися від нього;
простетична група – небілкова органічна молекула, яка міцно, тобто ковалентно, зв’язана з білковою частиною ферменту, та не може бути відділена від неї;
іони металів (K+, Fe++, Fe+++, Cu++, Co++, Zn++, Mn++, Mg++, Ca++, Mo+++ ), які називають кофакторами.
Для пояснення деталей будови та функціонування ферментів необхідно ввести такі поняття, як «субстрат» та «продукт» реакції.
Субстратом (S) називають молекулу, яка під дією ферменту перетворюється на кінцевий продукт реакції (P): S?P. Для утворення продукту фермент може зв’язувати один або декілька субстратів.
Відповідно формування третинної структури ферменту відбувається так, щоб утворювати щілину або заглиблення для зв’язування субстрату і перетворення його у продукт. Тобто кожний фермент має функціонально активну ділянку – активний центр (для зв’язування та перетворення субстрату). Як правило субстрат приєднується до функціональних груп в активному центрі нековалентно, іноді можуть утворюватися короткотривалі ковалентно зв’язані комплекси.
У функціонуванні активного центру задіяні нуклеофільні групи бокових радикалів амінокислот (імідозольна гістидину, гідроксильна група серину або тирозину, іонізовані карбоксиль-ні групи аспартату та глутамату, тильна група цистеїну та ін.). В активному центрі складного ферменту розташований кофактор, без якого каталітичні перетворення неможливі.
Активний центр має дві ділянки:
якірну (контактна), де відбувається зв’язування субстрату з функціональними групами активного центру;
каталітичну – в цій ділянці безпосередньо відбуваються каталітичні перетворення.
У роботі активного центру прямо або опосередковано беруть участь 1/2 - 2/3 амінокислотних залишків білка-ферменту.
Крім активного центру деякі ферменти можуть мати алостеричний (регуляторний) центр – це функціонально активна ділянка ферменту, з якою зв’язуються модифікатори – молеку-ли, що впливають на роботу активного центру. До таких моле-кул належать активатори (підвищують активність ферменту) та інгібітори (гальмують роботу ферменту).
Ферменти, які мають алостеричний центр, називають алосте-ричними, або регуляторними. Особливості їх будови та функціо-нування будуть розглянуті нижче.
