При некоторых заболеваниях в моче обнаруживаются вещества, которые у здоровых людей отсутствуют в ней (по крайней мере, в измеримых количествах). Определение таких веществ путем лабораторного анализа имеет важное диагностическое значение.
Белок появляется в моче (протеинурия) чаще всего при тяжелых заболеваниях почек> приводящих к повышению проницаемости клубочковых капилляров. Прежде всего в мочу проникают альбумины (как наименее крупные белки плазмы); появление глобулинов свидетельствует о более тяжелом поражении нефро- на. Тяжелая протеинурия (более 2 г/сут.) типична для гломерулопатии. вызывающей нефротический синдром.
Гемоглобин может проникать в ультрафильтрат почечных клубочков лишь после попадания его в плазму крови. Иными словами, гемоглобинурия является признаком внутрисо- судистого лизиса эритроцитов. Причем, гемолиз должен быть довольно значительным, ибо небольшие количества гемоглобина, которые могут эпизодически попадать в плазму, улавливаются гаптоглобином и, как отмечалось выше, эффективно поглощаются в комплексе с ним клетками ретикулоэндотелиальной системы.
Гемоглобин в моче обнаруживается и при попадании в нее крови (гематурия). Почечная гематурия является главным свидетельством развития острого нефрита. Виепочечной называют гематурию, возникающую в результате повреждения мочевыводящих путем (травма, воспалительный процесс). Выявляют гематурию обычно цитологическим исследованием осадка, получаемого при центрифугировании анализируемой пробы мочи.
Глюкоза в моче здоровых людей содержится примерно в таких же концентрациях, как и в плазме крови, а потому не выявляется рутинными методами. Отсюда возник термин глюкозурия, хотя точнее было бы назвать это гиперглюкозурией (т.е., повышением содержания глюкозы в моче до уровня, достаточного для количественного определения обычными методами). О последствиях глюкозурии и диагностическом значении ее выявления подробно говорилось в разделе 6.9.1.
Другие моносахариды (фруктоза, галактоза, пентозы) обнаруживаются в моче редко и являются свидетельством врожденной недостаточности соответствующих ферментов углеводного метаболизма.
Кетоновые тела - термин, которым объединяют ацетоуксусную и р-гидроксимасляную кислоты (а также ацетои, спонтанно возникающий из ацетоацетата). Являясь транспортной формой ацетил-КоА, обе кислоты генерируются печенью в качестве питательного продукта для других тканей взамен дефицитной глюкозы (сахарный диабет, недостаточное потребление углеводов). По своему происхождению кетонурия является следствием гиперке- тоиемии. Выведение кетоновых тел с мочой ослабляет проявления развивающегося кетоа- цидоза, а определение их в моче может служить дополнительным диагностическим критерием.
Билирубин (желчный пигмент) может появляться в моче только в глюкуроиидной форме («прямой» билирубин). Более того, в уловимых количествах он обнаруживается в моче лишь тогда, когда концентрация билирубин- диглюкуронида в плазме крови превысит 34 мкмоль/л. Как правило, это наблюдается при обтурационной желтухе, а также при паренхиматозных поражениях печени. Для свободного («непрямого») билирубина почечный барьер непроницаем, а потому выявление в моче этой формы пигмента свидетельствует о тяжелом поражении почек.
Уробилин попадает в мочу в виде восстановленного предшественника (уробилиногена), образующегося из билирубина под действием кишечной микрофлоры (см. раздел 9.6.2). Содержание его в суточной моче обычно не превышает 17 мкмоль/л, но резко возрастает при желтухе гемолитического или печеночного ге- неза. Полное отсутствие уробилина в моче указывает на закупорку желчного протока, приведшую к прекращению поступления билирубина в кишечник.
Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин . — Изд. 3-е. — М. : Медицина, 1998. — 704 с.
Биохимия : учебник / под ред. Е. С. Северина. — М.
: ГЭОТАР-МЕД, 2003. — 784 с.
Биохимия человека : пер. с англ. : В 2 т. / Р. Марри и [др-3- — М. : Мир, 2004. — Т. 1. — 381 с. ; Т. 2. —414 с.
Колъман, Я. Наглядная биохимия : пер. с нем. / Я. Кольман, К.-Г. Рём. — М. : Мир, 2000. — 469 с.
Ленинджер, А. Основы биохимии : пер. с англ. : В 3 т. / А. Ленинджер. — М. : Мир, 1985. — Т. 1.
367 с. ; Т. 2. — 368 с. ; Т. 3. — 320 с. Николаев, А. Я. Биологическая химия : учеб. для
студ. мед. вузов / А. Я. Николаев. — Изд 3-е. — М. : Мед. информац. агентство, 2004. — 566 с. Эллиот, В. Биохимия и молекулярная биология : пер. с англ. / В. Эллиот, Д. Эллиот. — М. : НИИ биомед. химии РАМН, 1999. — 372 с. L?ffler, G. Basiswissen Biochemie mit Pathobiochemie / G. L?ffler. — 5 Aufl. — Springer, 2003. — 834 s. Stryer, L. Biochemistry / L. Stryer. — Ed. 4-th. — Stanford : Stanford Univ., 1995. — 1065 p.
Практикумы
Галебская, Л. В. Биохимия системы комплемента : учеб. пособие / Л. В. Галебская, Е. В. Рюмина.
СПб. : СПбГМУ, 1999. — 49 с.
Зубаиров, Д. М Медицинская биохимия : практикум / Д. М. Зубаиров, В. Н. Тимербаев, В. С. Давыдов. - Изд. 2-е. — Казань : Фэн, 2001. — 296 с. Пустовалова, Л. М. Практикум по биохимии / Л. М. Пустовалова. — Ростов н/Д : Феникс, 1999. — 544 с.
Монографии, обзоры
К главе 1:
Покровский, В. И. Прионы и прионные болезни / В. И. Покровский, О. И. Киселев, Б. Л. Черкасский. — М.: РАМН, 2004. — 380 с Ткачук, В. А. Введение в молекулярную эндокринно- логию / В. А. Ткачук. — М.: Москов. ун-т, 1983. —256 с.
Doolittle, R. F. The multiplicity of domains in proteins / R. F. Doolittle // Annu. Rev. Biochem. — 1995.
Vol. 64. —P. 287-314.
Yip, С. C. Three-dimensional structural interactions of insulin and its receptor / С. C. Yip, P. Ot- lensmeyer // J. Biol. Chem. — Vol. 278, № 30. — P. 27329-27332.
К главе 2:
Арчаков, А. И. Что за геномикой : Протеомика / А. И. Арчаков // Вопр. медиц. химии. — 2000. — Т. 46, № 4. — Р. 335-343.
Спирин, А. С. Регуляция трансляции мРНК- связывающими факторами у высших эукариот / А. С. Спирин // Успехи биол. химии. — 1996.
Т. 36, №3. —С. 48.
Beissinger, М. How chaperons fold proteins / M. Beissinger, J. Buchner // Biol. Chem. — 1998. — Vol. 379, № 3. — P. 245-259.
К главе 3:
Климов, A. H Липиды, липопротеиды и атеросклероз / А. Н. Климов, Н. Г. Никульчева. — СПб.: Питер, 1995. — 297 с.
Von Heijne, G. Membrane protein assembly: rules of the game / G. Von Heijne // Bioessays. — 1995.
Vol. 17, № 1. — P. 25-30.
К главе 4:
Корниш-Боуден, Э. Основы ферментативной кинетики : пер. с англ. / Э. Корниш-Боуден. — М.: Мир, 1979. —280 с.
Фёршт, Э. Структура и механизм действия ферментов : пер. с англ. / Э. Фёршт. — М.: Мир, 1980.
432 с.
К главе 5:
Скулачев, В. П. Энергетика биологических мембран / В. П. Скулачев. — М.: Наука, 1989. — 564 с. Finbow, М. Е. The vacuolar H+-ATPase : a universal proton pump of eukaryotes / М. E. Finbow, M. A. Harrison U Biochem. J. — 1997. — Vol. 324, №
—P. 697-712.
К главе 6:
Acker, T. Hypoxia and hypoxia inducible factors (HIF) as important regulators of tumor physiology / T. Acker, К. H. Plate // Cancer Treat. Res. — 2004.
Vol. 117. —P. 219-248.
Corssmit, E. P. M. Regulation of glucose production with special attention to nonclassical regulatory mechanisms: a review / E. P. M. Corssmit, J. A. Romijn, H. P. Sauerwein // Metabolism. — 2001.
Vol. 50, № 7. — P. 742-755.
DeFronzo, R. F. Pathogenesis of type 2 diabetes mellitus / R. F. DeFronzo // Med. Clin. North. Am. — 2004.
Vol. 88, № 4. — P. 787-835.
Fernie, A. R. Respiratory metabolism : glycolysis, the TCA cycle and mitochondrial electron transport / A. R. Fernie, F. Carrari, L. J. Sweetlove // Curr. Opin. Plant Biol. — 2004. — Vol. 7, № 3. — P. 254-261.
Gladden, L. B. Lactate metabolism : a new paradigm for the third millennium / L. B. Gladden // J. Physiol. — 2004. — Vol. 558, P-t 1. — P. 5-30. Jiang, G. Glucagon and regulation of glucose metabolism / G. Jiang, В. B. Zhang // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. — 2003. — Vol. 284, № 4. — P. E671-E678.
К главе 7:
Fatty acid synthase: a metabolic oncogene in prostate cancer? / A. Baron et [all H J- Cell Biochem. — 2004. — Vol. 91, № 1. — P. 47-53.
The background of beta-oxidation disorders in humans.
Theory ; II. Laboratory studies and clinical data / T. Kuryl et [al] // Cent. Eur. J. Public Health. — 2004. — Vol. 12, № 2. — P. 88-90; 91-93.
Veech, R. L. The therapeutic implications of ketone bodies: the effects of ketone bodies in pathological conditions: ketosis, ketogenic diet, redox states, insulin resistance, and mitochondrial metabolism / R. L. Veech // Proostaglandins Leukot. Essent. Fatty Acids. — 2004. — Vol. 70, № 3. — P. 309- 319.
К главе 8:
Веремеенко, К. Н. Протеолиз в норме и при патологии / К. Н. Веремеенко, О. П. Голобородько. А. И. Кизим. — К. : Здоров’я, 1988. — 188 с.
Концентрационно-функциональные взаимоотношения в альтернативном пути активации комплемента человека / Л. В. Галебская и [др.] // Биохимия. — 1993. — Т. 58, № 11. — С. 1796- 1800.
Елисеева, Ю. Е. Ангиотензнн-превращающий фермент, его физиологическая роль / Ю. Е. Елисеева // Вопр. медиц. химии. — 2001. — Т. 47, № 1. — С. 43-54.
Зубаиров, Д. М. Молекулярные основы свертывания крови и тромбообразования / Д. М. Зубаиров.
Казань : Фэн, 2000. — 364 с.
Ротанова, Т. В. Энергозависимый селективный внутриклеточный протеолиз : Строение, активные центры и специфичность АТФ-завнсимых протенназ / Т. В. Ротанова // Вопр. медиц. химии. — 2001. — Т. 47, № 1. — С. 3-19.
Щербак, И. Г. Пороговый механизм регуляции каскадного протеолиза / И. Г. Щербак // Биоорга- нич. химия. — 1998. — Т. 24, № 5. — С. 364— 369.
Яровая, Г. А. Калликреин-кининовая система: новые факты н концепции : обзор / Г. А. Яровая // Вопр. медиц. химии. — 2001. — Т. 47, № 1. — С. 2(М2.
Inagami, T. A memorial to Robert Tiegerstedt : the centennial of renin discovery / T. Inagami // Hypertension. — 1998. — Vol. 32, № 6. — P. 953-957.
К главе 9:
Brosnan, J. T. Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate. Metabolism / J. T. Brosnan // J. Nutr. — 2000. — Vol. 130, № 4. — P. 988-994.
К главе 10:
Debelle, L. Elastin: molecular description and function / L. Debelle, A. M. Tamburro // Int. J. Biochem. Cell Biol. — 1999. — Vol. 31, № 2. — P. 261- 272.
Iozzo, R. V. Matrix proteoglycans : from molecular design to cellular function / R. V. Iozzo II Annu. Rev. Biochem. — 1998. — Vol. 67. — P. 609- 652.
Lee. J. Y. Hyaluronan : A multifunctional, megaDalton, stealth molecule / J. Y. Lee, A. P. Spicer // Curr. Opin. Cell Biol. — 2000. — Vol. 12, № 5. _ p. 581-586.
Ramirez, F. The fibrillins / F. Ramirez, L. Pereira // Int. J. Biochem. Cell Biol. — 1999. — Vol. 31, № 2.
P.255-259.
Tumova, S. Heparan sulfate proteoglycans on cell surface : versatile coordinators of cellular functions /
S. Tumova, A. Woods, J. R. Couchman // Int. J. Biochem. Cell Biol. — 2000. — Vol. 32, № 3. — P. 269-288.
Weigel, P. H. Hyaluronan synthases / P. H. Weigel, V. C. Hascall, M. Tammi // J. Biol. Chem. — 1997.
Vol. 272. № 22. — P. 13997—14000.
К главе 11:
Ganss, B.t Kim R.H., Sodek J. Bone sialoprotein / B. Ganss, R. H. Kim, J. Sodek // Crit. Rev. Oral Biol. Med. — 1999. — Vol. 10, № 1. — P. 79-98. Berridge, M. J. Capacitative calcium entry / M. J. Ber- ridge I I Biochem. J. — 1995. — Vol. 312, P-t 1.
P. 1-11.
Knott, L. Collagen cross-links in mineralizing tissues : A review of their chemistry, function, and clinical relevance / L. Knott, A. J. Bailey // Bone. — 1998.
Vol. 22, № 1. — P. 181-187.
Nagase, H.. Woessner J.F. Jr. Matrix metallopro- teinases / H. Nagase, J. F. Jr. Woessner // J. Biol. Chem. — 1999. — Vol. 274, № 31. — P- 21491- 21494.
К главе 12:
Ambudkar, /. S. Regulation of calcium in salivary gland secretion / I. S. Ambudkar // Crit. Rev. Oral Biol. Med. — 2000. — Vol. 11, № 1. — P. 4-25.
Butler, W. T. Dentin matrix proteins / W. T. Butler // Eur. J. Oral Sci. — 1998. — Vol. 106, Suppl. 1.
P. 204-210.
Levine, M. J. Salivary macromolecules : A structure/ function synopsis / M. J. Levine // Ann. NY Acad. Sci. — 1993. — Vol. 694. — P. 11-16. Perez-Vilar, J. The structure and assembly of secreted mucins / J. Perez-Vilar, R. L. Hill // J. Biol. Chem.
1999. — Vol. 274, № 45. — P. 31751-31754. Schenkels, L. С. P. М., Veerman E.C.I., Nieuw Ame-
rongen A. V. Biochemical composition of human saliva in relation to other mucosal fluids / L. C. P. M. Schenkels, E. C. L. Veerman, A. V. Nieuw- Amerongen // Crit. Rev. Oral Biol. Med. — 1995.
Vol. 6, № 2. — P. 161-175.
Smith, С E. Cellular and chemical events during enamel maturation / С. E. Smith // Crit. Rev. Oral Biol. Med. — 1998. — Vol. 9, № 2. — P. 128- 161.
К главе 1 3:
Шиффман, Ф. Дж. Патофизиология крови : пер. с англ. / Ф. Дж. Шиффман. — М. : БИНОМ ; СПБ.: Невский дналект, 2000. — 448 с.
Jensen, F. В. Red blood cell pH, the Bohr effect, and other oxygenation-linked phenomena in blood 02 and C02 transport / F. B. Jensen // Acta Physiol. Scand. — 2004. — Vol. 182, № 3. — P. 215-227.
К главе 14:
Шейман, Дж. А. Патофизиология почки : пер. с англ. / Ф. Дж. Шиффман. — М. : БИНОМ ; СПБ.: Невский диалект, 2001. — 208 с.
Reilly, R.F. Mammalian distal tubule : physiology, pathophysiology, and molecular anatomy / R. F. Reilly, D. H. Ellison // Physiol. Rev. — 2000. — Vol. 80, № 1. — P. 277-313.
Madias, N. E. Cross-talk between two organs: how the kidney responds to disruption of acid-base balance by the lung / N. E. Madias, H. J. Adrogue // Nephron Physiol. — 2003. — Vol. 93, № 3. — P. 61-66.