загрузка...
 
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
Повернутись до змісту

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

Вторичная структура - это пространственная организация «стержня» полипептидной цепи. Различают 4 главных варианта вторичной структуры: а-спираль, коллагеновая спираль, структура складчатого листа и нерегулярная цепь.

А.   а-Спираль

Установлено, что «стержень» полипептидной цепи обычно не просто вытянут в пространстве, а имеет тенденцию приобретать спиралеобразную форму. Чаще всего встречается очень плотная укладка атомов «стержня», без пустот внутри спирали. Из-за единообразия самого «стержня» такая спираль однотипна у самых разных полипептидов. Она имеет правую закрученность (по часовой стрелке, если смотреть с 1?-концевого торца спирали). На 5 полных ее витков приходится 18 аминокислотных остатков. Диаметр спирали равен 0,50 нм, а расстояние между соседними витками (шаг спирали) составляет 0,54 нм. Аминокислотные радикалы Л, присоединенные к а-углеродным атомам (Са), располагаются не внутри спирали, а направлены кнаружи от нее, образуя спиралеобразный ряд боковых «выростов». Поли- пептидная цепь с такими стандартными характеристиками получила название «а-спираль». Ее структуру предсказали Л.Полинг и Р.Кори в 1951 г., за 6 лет до того, как были получены

Рис. 1-17. Схематическое изображение а-спирали.

экспериментальные подтверждения (осуществленные благодаря развитию метода рентгеноструктурного анализа). Схематически а-спи- раль изображена на рис. 1-17.

Фиксируется структура а-спирали посредством водородных связей, возникающих между фрагментами «стержня», а именно: между группой >С=0 одного витка и группой Н-ГЧ< соседнего витка спирали. Они проходят практически параллельно оси спирали. Повторяясь многократно, эти слабые связи достаточно надежно закрепляют спиралеобразную форму «стержня». Более того, они удерживают а-спи- раль в несколько напряженном состоянии, напоминающем немного сжатую пружину.

Б. Коллагеновая спираль

Как отмечено в разделе 1.4.1, наличие остатка пролина нарушает регулярность хода «стержня» полипептидной цепи. Поэтому в участках, где есть эта аминокислота, формирование а-спиралн невозможно. Вместе с тем, регулярное повторение «пролиновых изломов» (см. рис. 1-13) способствует возникновению спиралеобразной структуры с совсем иными характеристиками. Ее обозначили термином «коллагеновая спираль», - по названию главного белка внеклеточного вещества. Полипеп- тидная цепь коллагена состоит из примерно 1000 аминокислотных остатков, и каждый третий из них представлен глицином, а каждый пятый — пролином (еще около 11% приходится на долю аланина).

А)   Б)

Рис. 1-18. Сопоставление а-спирали (А) и коллагеновой спирали (Б).

В отличие от а-спирали, коллагеновая спираль имеет не правую, а левую закручен- ность. А главное — шаг этой спирали (0,95 нм) почти вдвое больше свойственного а-спирали (0,54 нм). Иными словами, коллагеновая спираль растянута гораздо сильнее (рис. 1-18).

Это препятствует формированию водородных связей между соседними витками. Фиксируется же вытянутая структура коллагеновой спирали за счет водородных связей с соседними поли- пептидными цепями такого же строения. Естественно, направлены эти связи поперек оси спирали. Формируются они за счет группы >N=H остатков глицина одной цепи и групп 0=С< в смежных полипептидах.

В.   Складчатый лист.

Наряду с а-спиралью, Л.Полинг и Р.Кори предсказали в 1951 г. и (5-структуру белковой молекулы. Она подтверждена экспериментально и получила названия «структура складчатого листа», «р-складчатый слой», «(3-слой». Главная особенность этой структуры заключается в том, что «стержень» полипептидной цепи не закручен в спираль, а почти полностью растянут. При этом он имеет зигзагообразный внд. Структуру Р-СЛОЯ проще всего можно представить в виде длинной полоски бумаги, сложенной в виде гармошки (рис. 1-19). Расстояние между соседними сгибами гофрированной полоски (ребрами «гармошки») составляет 0,35 нм. В плоскости листа, находящейся между двумя ребрами, располагается одна пептидная группа (все ее четыре атома). На каждой линии сгиба находится очередной ct-углеродный атом. Присоединенный к нему радикал R всегда направлен в сторону от «гармошки» (т.е., находится вне пространства, ограниченного «верхними» и «нижними» ребрами складчатого листа). Водород при а-угле- родном атоме находится в пределах «гармошки» (между ее ребрами).

Рис. 1-19. Структура складчатого листа (Р-складчатый слой).

Фиксируется p-слой водородными связями, образуемыми группой >С=0 одного фрагмента полипептидной цепи и группой H-N< другого аналогичного фрагмента, находящегося в той же плоскости. Упомянутые группы могут принадлежать разным полипептидным цепям, расположенным по соседству. Но очень часто они принадлежат достаточно протяженным фрагментам одной и той же полипептидной цепи, разделенным нерегулярным участком молекулы, в пределах которого осуществляется поворот цепи в обратную сторону. Фрагменты полипептидной цепи, объединенные водородными связями в р-складчатую структуру, могут иметь одинаковое направление (от Оконца к С-концу), и тогда их именуют параллельными р-слоями (цепи А и Б на рис.

19). Антипараллельными называют такие р-складчатые структуры, в которых полипеп- тидные цепи имеют взаимно противоположное направление (фрагменты Б и В на рис. 1-19).

Из приведенных количественных характеристик видно, что в р-складчатой структуре полипептидная цепь еще более растянута, чем в коллагеновой спирали. В последней «-углеродные атомы отстоят друг от друга на 0,29 нм (по оси спирали), тогда как в р-слое аналогичное расстояние составляет 0,35 нм, т.е., на 20% больше. В сравнении же с а-спиралью протяженность р-слоя в 2,3 раза больше, если сопоставлять отрезки цепи, одинаковые по числу аминокислотных звеньев.

Г. Нерегулярная цепь.

И спиралеобразные, и Р-складчатые фрагменты полипептидной цепи представляют собой примеры периодичной структуры, т.е., многократного повторения одного и того же варианта пространственной укладки «стержня». Эта упорядоченность довольно жестко закреплена водородными связями, расположенными регулярно внутри цепи или между соседними полипептидами- Вместе с тем, в белковой молекуле встречаются и такие участки, в пределах которых отсутствует какое-либо единообразие в характере взаиморасположения пептидных фрагментов.

В общем, линейная вытянутость цепи энергетически невыгодна. Прежде всего этому мешают гидрофобные радикалы аминокислотных фрагментов, ковалентно закрепленные в разных местах по ходу цепи. Водное окружение стремится уменьшить площадь соприкосновения с такими неполярными структурами. Этим создается главная движущая сила, заставляющая по- липептидную цепь изгибаться в пространстве так. чтобы многие (если не все) неполярные радикалы оказались сближенными между собой и объединились силами гидрофобного взаимодействия (вытесняя тем самым воду из промежутков между собой). Сложившаяся форма цепи дополнительно закрепляется водородными и ионными связями, возникающими в подходящих для этого участках, а иногда Б-З-мостиками.

В итоге ход полипептидной цепи в пространстве принимает энергетически наиболее выгодный вариант. В нем нет каких-либо регу- ляриых повторов. Он различен в разных аминокислотных последовательностях, но всегда содержит осевые повороты и изгибы полипептидной цепи, среди которых нередки повороты типа «шпильки» (см. рис. 1-12). Все это вместе дает основание для обозначения описанного варианта вторичной структуры как «нерегулярная цепь». Менее удачны синонимы «хаотичный клубок», «аморфный участок», «беспорядочный клубок», хотя и они встречаются в литературе.



загрузка...