В течение многих десятилетий простые белки подразделяли на «спаренные» группы: альбумины и глобулины; гиетоны и протами- ны; проламины и глютелины. Причиной тому были не только черты сходства, но и совпадение природной локализации белков каждой пары. И еще: все эти белки являются глобулярными. Остальные белки долго не поддавались изучению известными методами. Поэтому их относили к отдельной группе, которую обозначали как «протеиноиды» («белковоподобные») или «еклеропротеиды» (белки соединительной ткани). Теперь эти названия стали анахронизмом и заменены более однозначным термином
фибриллярные белки. Характеристика их приведена в разделе 1.7, и поэтому здесь пойдет речь только о глобулярных белках.
Альбумины н глобулины - широко распространенные белки, нередко сопутствующие друг другу. Так, в плазме крови человека содержится обычно 35-55 г/л альбумина, а остальные 25-40 г/л представлены глобулинами.
Альбумины составляют довольно немногочисленную группу очень сходных белков. Молекула их состоит из одной полипептидной цепи небольших размеров (до 70 кДа), содержащей мало триптофана и метионина, но богатой цистеином и заряженными радикалами, особенно анионными. Обилием дисульфидных мостиков обеспечивается стабильность белка, включая устойчивость к нагреванию до почти 80°С. Альбумины обладают высокой гидро- фильностью (их гидратная оболочка составляет 30% от массы белка) и потому трудно поддаются высаливанию (см. раздел 1.113). Они легко связывают ионы кальция, магния, меди, никеля, ртути и им подобные, а также различные органические вещества. В частности, высшие жирные кислоты способны сорбироваться на катионных группах белка. Наступающие при этом конформационные изменения сопровождаются раскрытием гидрофобных карманов, в каждом из которых довольно прочно фиксируется углеводородная часть жирной кислоты. Молекула альбумина может удерживать до 6 молекул жирных кислот. В результате белок становится более кислым (р1 достигает значения 4,8 вместо р1 = 5,6 у обезжиренного альбумина). Связывание жирных кислот способствует сорбции и других неполярных соединений (стероидные гормоны, билирубин, многие лекарственные препараты). Тем самым альбумины выполняют роль резервуара для сорбируемых веществ и участвуют в их переносе с током крови.
Будучи низкомолекулярным белком, альбумин довольно легко проникает в ткани (а затем и обратно), так что общее количество этого белка вне сосудов даже больше, чем в крови (у взрослого человека - соответственно 230 и 150 г). За время существования молекулы (в среднем 27 дней) она успевает примерно 15 раз «посетить» межклеточные пространства. Синтезируется альбумин плазмы клетками печени (около 14 г в сутки).
Белки, сходные с альбумином плазмы крови, обнаружены также в молоке (лактальбу- мин) и птичьих яйцах (овальбумин). Первый из них синтезируется в молочной железе как регуляторная субъединица фермента, обеспечивающего синтез лактозы, а в составе молока выполняет роль Са2+-связывающего белка. Второй является главным протеином яичного белка и способен подавлять активность проте- олитических ферментов.
Глобулины, в отличие от альбуминов, представляют собой обширную группу очень разнообразных белков, молекулярная масса которых превышает 150-200 кДа, а у некоторых достигает 700 кДа (макроглобулины). Их неоднородность выявляется уже при дробном высаливании. Методы электрофореза, принятые в клинико-биохимических лабораториях, позволяют разделять белки сыворотки крови на альбумины и 4 фракции глобулинов, которые обозначаются как ai-, a2-, ?- и у-глоб^лины. Самой крупной и наиболее гетерогенной является последняя фракция: в ней сосредоточены фибриноген, многие факторы свертывания крови, а также почти все разнообразие раства-__- римых антител, которые теперь обозначают как иммуноглобулины. В семенах растений тоже выявляются отдельные глобулины, но они сильно отличаются от глобулинов животного мира и выполняют, судя по всему, роль питательного резерва.
Гистоны и протамины - это белки, сосредоточенные почти исключительно в ядрах клеток. Они содержат много аргинина и лизина (до 25% в гистонах и около 70% в протами- нах). Поэтому самой яркой чертой этих белков является щелочной характер (высокое значение pl), придающий им способность довольно прочно связываться-с полианионами, - такими, как молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК).
Гистоны различаются по величине молекул (от 11 до 21 кДа), по степени преобладания катионных аминокислот над анионными (в
6 раз), по другим особенностям состава. В наиболее крупных гистонах (Н1) лизин резко преобладает над аргинином и содержится много аланина, хотя в целом доля неполярных аминокислот минимальна (около 10%). Преобладание лизина невелико в гистонах Н2А и Н2В, первые из которых богаты лейцином, а вторые - серином и совокупностью неполярных радикалов (24%). Наконец, «аргининовые» гистоны, в которых этой аминокислоты на 20-40% больше, чем лизина, различаются по обилию глутамата (Н3) или глицина (HLj). Совсем не содержат гистоны триптофана и, как правило, цистеина. Вообще, эти белки чрезвычайно консервативны: по первичной структуре большинства из них даже растения почти не отличаются от животных.
Общей чертой гистонов является поляризация первичной структуры: преобладание катионных радикалов в N-концевой части молекулы и неполярных - в С-концевой (в группе Н1 - наоборот). Молекулы гиетонов (кроме Н1) легко взаимодействуют друг с другом, образуя димеры, которые объединяются в октамеры.
Протамины - ограниченная группа очень небольших белков (< 5 кДа), выявленных впервые в зрелой сперме некоторых рыб. В ядрах клеток они замещают собой гистоны во время гаплоидной фазы сперматогенеза. Наиболее изученные представители (салмин и клупеин из молок соответственно семги и сельди) содержат в своей молекуле 30-32 аминокислоты, из которых 20-21 приходятся на долю аргинина. Домен подобия салмину выявлен в некоторых крупных белках, включая ряд ферментов митохондрий. В последнее время ряд протами- нов идентифицирован и у млекопитающих, включая человека, причем, не только в ядре, но и в полирибосомах.
Проламины н глутелины - белки растительного происхождения. Больше всего их содержится в зернах злаков, где они выполняют роль запаса питательных веществ, используемых при прорастании семян. От других белков отличаются растворимостью в присутствии 70-80% этанола. Различные проламины содержат много глутамина (до 30%) и пролина (10-15%), а также цистеина, за счет которого образуются внутрицепочечные диеульфидные связи. Типичным для глутелинов является многократное повторение последовательности ...-про-про-про-гис-вал-лей-..., а иногда — еще и наличие домена, состоящего из двух подряд последовательностей .. .-глн-про-гис-про-цис- про-цис-глн-... (глутелин из зерен кукурузы).
В заключение следует отметить, что по мере изучения простых белков выяснялось, что многие из них содержат и небелковые компоненты. Так, большинство глобулинов (если не все) содержит углеводный или липидный фрагмент. То же установлено и для некотороых проламинов и глутелинов.
Наконец, гистоны и протамины, как правило, существуют в виде комплексов с нуклеиновыми кислотами. Тем не менее, традиция различать перечисленные группы белков сохраняется до сих пор, особенно в целях обозначения физико-химических свойств белковой части сложных белков.